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sábado, 14 de novembro de 2009

AMINOACIODOS ( TRABALHO APRESENTADO POR AMIGOS )

AMINOÁCIDOS










Arthur Correa


Camila Figueiredo


Ricardo Careli


Sarah Rodrigues 4307859










































































































RIO DE JANEIRO


10 DE novembro de 2009


























































Aminoácidos


o Principais fontes:


o Aminoácidos.


o Classificação quanto à cadeia.


o Caráter ácido e básico.


o Aminoácidos essenciais e naturais.


o Proteínas.


o Enzimas – Obtenção de algumas proteínas.


























































Trabalho apresentado à Professora Ângela Pereira


da disciplina Fundamentos de química orgânica


da turma IEN178-62/1 LAPA A 811 , turno da noite


do curso de Ciências Biológicas.


































Rio de Janeiro, 10 de Novembro de 2009














SUMÁRIO


















1- AMINOÁCIDOS p.5






• 1 Estrutura e classificação dos aminoácidos


o 1.1 Classificação


 1.1.1 Aminoácidos essenciais e não essenciais


 1.1.2 Quanto à cadeia lateral


 1.1.3 Quanto ao destino


o 1.2 Fórmula estrutural


o 1.3 Estrutura tridimensional


• 1.3.1 Aminoácidos apolares


• 1.3.2 Aminoácidos polares neutros


• 1.3.3 Aminoácidos polares ácidos


1.3.4 Aminoácidos polares básicos






2- CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO A PROPRIEDADES FUNCIONAIS. p. 13






o 2.1 Neutros


o 2.2 Ácidos


o 2.3 Básicos






3- PROTEÍNAS p.14






o 3.1 Conceito geral


o 3.2 Composição


o 3.3 Função


o 3.4 Classificação das proteínas


o 3.5 Proteínas homólogas


o 3.5 Organização estrutural das proteínas


• 3.5.1 Estrutura primária


• 3.5.2 - Estrutura Secundária


• 3.5.3 - Estrutura Terciária


• 3.5.4 – Aminoácidos


• 3.5.5 Estrutura química


• 3.5.6 Características gerais






4- ENZIMAS p.23


o 4.1 Conceitos gerais e funções


o 4.2 Nomeclatura das enzimas


o 4.3 Classificação das enzimas


o 4.4 Propriedades das enzimas


o 4.4 Cofatores enzimáticos e coenzimas


o 4.5 Especificidade substrato \ enzima: O sítio ativo.


o 4.6 Mecanismo geral de catálise.


o 4.7 Cinética enzimática.


o 4.8 Inibição enzimática.


o 4.9 Regulação Enzimática










5- BIBLIOGRAFIA p. 31






























Aminoácidos














Estrutura geral de um aminoácido na sua forma zwitteriónica.


Os aminoácidos são moléculas que contêm simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em Bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa, ou seja, aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas a um carbono alifático, denominado carbono-alfa (carbono-α). Pelo menos um átomo de hidrogénio está ligado a este carbono. A esfera de coordenação do carbono-α é completada com a presença de uma cadeia lateral, diferente para diferentes aminoácidos. Os aminoácidos α (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e péptidos.


Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos podem existir em duas formas. Uma pequena fracção encontrar-se-á numa forma electricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo carboxilo protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado a carboxilato (-COO-), denominando-se esta forma de zwitteriónica (do alemão zwitter, que significa "híbrido"). Um zwitterião é uma molécula globalmente neutra em termos de carga eléctrica mas possuindo cargas locais devido à presença de grupos ionizados.


Os aminoácidos podem ligar-se entre si com uma ligação amida, que em Bioquímica é especificamente designada, neste caso, de ligação peptídica. A ligação ocorre entre o átomo de carbono do grupo carboxilato e o azoto do grupo amina; no processo, é libertada uma molécula de água, seno a ligação final entre o carbono de um grupo carbonilo e o azoto de uma amina secundária. Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja, formada por diversos aminoácidos ligados desta forma, terá um grupo amina numa extremidade (denominada N-terminal) e um grupo carboxilato na extremidade oposta (denominada C-terminal).


A ligação peptídica tem uma geometria planar porque existe ressonância entre o grupo carbonilo e o azoto da amina, fazendo com que a ligação C-N tenha um carácter parcial de ligação dupla (é possível desenhar uma estrutura de ressonância entre o átomo de carbono e o de azoto, tendo uma carga negativa formal sobre o oxigénio e uma positiva sobre o azoto). Esta característica impede que haja rotação em torno da ligação C-N, que se mantém numa conformação trans. Seis átomos encontram-se então no mesmo plano geométrico: o carbono-α de um aminoácido, os átomos do grupo carbonilo da ligação peptídica, os átomos da amina secundária dessa mesma ligação e o carbono-α do segundo aminoácido.


Simbologia e nomenclatura


Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do grupo carboxilato.


Nome vulgar Símbolo (3 letras) Símbolo (1 letra) Nome sistemático


Glicina ou Glicocola Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico


Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico


Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico


Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico


Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico


Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico


Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico


Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico


Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico


Cisteína Cys C Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido 3-tiol-2-amino-propanóico


Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina


Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico


Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico


Aspartato ou ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico


Glutamato ou ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico


Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico


Lisina Lys K Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico


Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico


Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico


Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico


Ponto isoeléctrico


O ponto isoeléctrico (pI) de uma molécula é o pH ao qual essa molécula é electricamente neutra. Este conceito é aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas. O ponto isoeléctrico não é o pH em que todas os grupos básicos estão desprotonados e os ácidos protonados, mas antes o pH em que o número de cargas positivas e negativas da molécula se cancelam a zero.


O pI corresponde à média dos valores de pKa da molécula:


pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n


No caso de aminoácidos isolados com cadeias laterais ionizáveis, o pI do aminoácido será a média dos pKa dos grupos amino e carboxilato ligados ao carbono-α e ainda do pKa da cadeia lateral. As proteínas têm normalmente cadeiasionizáveis, e a diferente proporção de diferentes aminoácidos em cada tipo de proteína confere-lhes diferentes valores de pI.


O cálculo teórico de pI torna-se mais difícil quanto maior for a proteína, já que o pI das cadeias laterais de aminoácidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente proteico. É no entanto possível fazer a determinação experimental do pI através de electroforese em gel de poliacrilamida. A proteína cujo pI se pretende determinar é aplicada num gel ao longo do qual existe variação de pH; ao aplicar-se uma diferença de potencial entre as duas extremidades do gel, a proteína migra através deste até encontrar uma zona de pH igual à do seu pI. Neste ponto, a sua migração pára, pois a carga da proteína é neutra a esse pH e não responderá mais à aplicação de um potencial eléctrico. Esse valor de pH será então o pI da proteína.


Isomeria


Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica, à excepção da glicina. Como os aminoácidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo o carbono-α um centro quiral.


O centro quiral permite a existência de estereoisómeros, devido aos diferentes arranjos espaciais possíveis, apresentando os aminoácidos uma actividade óptica. Mais especificamente, existem diferentes enantiómeros, ou seja, formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra. Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.


Síntese


Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das pentoses-fosfato. O azoto entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.


As vias biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. As principais famílias são:


1. A do α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.


2. A do 3-fosfoglicerato, de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.


3. A do oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.


4. A do piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.


http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Amino%C3%A1cidos






Estrutura e classificação dos aminoácidos















Classificação


Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto à sua cadeia lateral e quanto ao seu destino.


Aminoácidos essenciais e não essenciais


Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento.


O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas.


Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.


Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais.


Não essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais


Alanina Arginina Histidina


Asparagina Glutamina Isoleucina


Aspartato Glicina Leucina


Glutamato Prolina Lisina


Serina Tirosina Metionina


Cisteína Fenilalanina


Treonina


Triptofano


Valina


Os aminoácidos não essenciais possuem, em geral, vias de síntese relativamente simples. Por exemplo, o metabolito α-cetoglutarato (intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) é precursor do glutamato, que por sua vez pode dar origem à glutamina, à prolina e à arginina.


Quanto à cadeia lateral


A classificação quanto à cadeia lateral (a negrito) pode ser feita em:


Aminoácidos apolares


Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, excepto a glicina (que possui um átomo de hidrogénio como cadeia lateral). São hidrófobos.


• Glicina: H-CH(NH2) -COOH


• Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH


• Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH


• Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH


• Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH


• Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa


• Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH


• Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH


• Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH


Aminoácidos polares neutros


Apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogénio.


• Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH


• Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH


• Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH


• Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH


• Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH


• Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH


Aminoácidos ácidos


Apresentam grupos carboxilato.São hidrófilos.


• Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH


• Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH


Aminoácidos básicos


Apresentam grupos amino. São hidrófilos.


• Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH


• Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH


• Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH


Quanto ao destino


Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de ureia (mamíferos), amónia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).


Destino cetogénico


Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do ciclo dos ácidos tricarboxílicos sob a forma de acetil-coenzima A ou outra substância.


Destino glicogénico


Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a glicólise.


Fórmula estrutural






Alanina (Ala/A)


Arginina (Arg/R)


Asparagina (Asn/N)


Ácido aspártico (Asp/D)






Cisteina (Cys/C)


Ácido glutâmico (Glu/E)


Glutamina (Gln/Q)


Glicina (Gly/G)






Histidina (His/H)


Isoleucina (Ile/I)


Leucina (Leu/L)


Lisina (Lys/K)






Metionina (Met/M)


Fenilalanina (Phe/F)


Prolina (Pro/P)


Serina (Ser/S)






Treonina (Thr/T)


Triptofano (Trp/W)


Tirosina (Tyr/Y)


Valina (Val/V)


[editar] Estrutura tridimensional


[editar] Aminoácidos apolares






Glicina (Gly/G)


Alanina (Ala/A)


Leucina (Leu/L)


Isoleucina (Ile/I)






Valina (Val/V)


Metionina (Met/M)


Prolina (Pro/P)


Fenilalanina (Phe/Fen)






Triptofano (Trp/W)


[editar] Aminoácidos polares neutros






Asparagina (Asn/N)


Cisteína (Cys/C)


Glutamina (Gln/Q)


Serina (Ser/S)






Treonina (Thr/T)


Tirosina (Tyr/y)


[editar] Aminoácidos polares ácidos






Ácido aspártico (Asp/D)


Ácido glutâmico (Glu/E)


Aminoácidos polares básicos






Arginina (Arg/R)


Histidina (His/H)


Lisina (Lys/K)


http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Estrutura_e_classifica%C3%A7%C3%A3o_dos_amino%C3%A1cidosAminoácido






Todas as proteínas existentes nos seres vivos, desde os vírus até os seres humanos, são constituídas por combinações de apenas vinte aminoácidos. Esses blocos constituintes da vida se unem entre si, como contas de um colar, para formar longas cadeias e moléculas complexas que configuram a estrutura de todos os organismos vivos.






Composição química. O aminoácido é um composto orgânico que apresenta, em sua molécula, um grupo ácido (-COOH) e um grupo amino (-NH2), além de um radical -R, que vai ser responsável pela diferenciação entre os diversos tipos de aminoácidos existentes.






Graças à presença em sua molécula de grupamentos derivados de ácidos carboxílicos e de aminas, os aminoácidos são dotados de propriedades de ácidos e de bases. Esse duplo caráter é de importância vital para a compreensão do comportamento e das funções das proteínas e, por conseguinte, da matéria viva.


De acordo com a natureza do radical -R, esses compostos podem ser classificados em neutros, ácidos e básicos. Os primeiros são aqueles nos quais esse radical não se encontra diretamente ligado aos grupos -NH2 ou -COOH. Entre os compostos desse tipo incluem-se a glicina, a serina, a alanina, a cisteína (que apresenta um átomo de enxofre em sua molécula), a treonina, a valina, a metionina (que também possui um átomo de enxofre), a leucina, a isoleucina, a fenilalanina, a tirosina (ambas com um anel benzênico em sua estrutura), a prolina e o triptofano.


Os aminoácidos de caráter ácido apresentam um ácido carboxílico no radical -R e liberam, quando em meio ácido, não somente o átomo de hidrogênio da carboxila principal, mas também aquele correspondente ao grupo -COOH ligado ao radical -R, deixando a molécula com dupla carga negativa. Pertencem a esse grupo os ácidos aspártico e glutâmico e seus respectivos derivados, a asparagina e a glutamina. Já os aminoácidos básicos, representados pela arginina, lisina e histidina, apresentam um grupo -NH2 ligado ao radical -R. O estudo do comportamento desses grupos distintos de aminoácidos na presença de um campo elétrico revelou aspectos importantes nos processos bioquímicos que regulam a estrutura das substâncias protéicas.


Experiências realizadas com ratos albinos, aos quais administrou-se uma dieta alimentar carente de diferentes aminoácidos para observar os efeitos de sua deficiência no organismo humano, demonstraram a existência de duas categorias desses compostos.


Especialmente importantes são os denominados aminoácidos essenciais, que para os seres humanos são a leucina, a isoleucina, a treonina, a valina, a lisina, a histidina, a arginina, a metionina, a fenilalanina e o triptofano. Esses compostos devem ser ingeridos diariamente, uma vez que o organismo humano não os sintetiza. Os restantes, conhecidos como aminoácidos não-essenciais, são produzidos pelo organismo.


Os compostos essenciais são especialmente abundantes na carne, mas é possível obtê-los também por meio de uma dieta vegetariana, pois algumas verduras e legumes, sobretudo a soja, contêm esses compostos em quantidades suficientes. A carência desses aminoácidos determina a curto prazo graves transtornos e alterações orgânicas, podendo até levar à morte, pois, sem eles, a síntese de proteínas fica inibida.






União de aminoácidos. A união de aminoácidos se dá por meio da denominada ligação peptídica, estabelecida entre o grupo -CO do radical ácido de um composto com o grupo -NH, de outro. Essa ligação, embora resistente, pode romper-se em meio aquoso, por meio de reação de hidrólise. A união de dois aminoácidos forma um composto denominado dipeptídeo e de três, tripeptídeo, e assim sucessivamente. Quando o número de unidades é superior a três, os compostos obtidos denominam-se, genericamente, polipeptídeos. O limite entre um polipeptídeo e uma proteína é bem menos preciso, embora se entenda por essa última uma unidade funcional e operativa, de tamanho e complexidade maiores. Alguns hormônios, toxinas e antibióticos são peptídeos.


Métodos de estudo. Passo importante no estudo das proteínas foi a criação de métodos experimentais e de técnicas que permitiram a identificação dos aminoácidos que as compõem. Entre esses métodos destaca-se a cromatografia, que se baseia no fato de compostos de uma mistura difundirem-se de modo diferente em um determinado suporte, seja ele papel, coluna de resinas ou gel. Assim, cada aminoácido da proteína percorre uma distância que é função da natureza da molécula, o que permite sua diferenciação.


Outra técnica muito utilizada é a eletroforese, na qual se tira partido das diferentes cargas dos aminoácidos para separá-los, sob a ação de um campo elétrico. Desse modo, os aminoácidos de caráter básico predominante se deslocam na direção do eletrodo negativo, enquanto os mais ácidos se movimentam na direção do pólo positivo.










Classificação dos aminoácidos quanto a propriedades funcionais:


-Quanto ao caráter:


Os aminoácidos podem apresenta caráter neutro, ácido ou básico.


Neutro: Possui nº de radicais carboxila IGUAL ao nº de radicais amino.






Ácido: Possui o nº de radicais carboxila maior que o nº de radicais amino.


BBásico: Possui o nº de radicais carboxila menor que o nº de radicais amino.










PROTEÍNAS










CONCEITO GERAL






As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.


Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.










São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.


A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.














COMPOSIÇÃO






Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.


Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.










FUNÇÃO






Elas exercem funções diversas, como:


- Catalisadores;


- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;


- Armazenamento(ferritina);


- Veículos de transporte (hemoglobina);


- Hormônios;


- Anti-infecciosas (imunoglobulina);


- Enzimáticas (lipases);


- Nutricional (caseína);


- Agentes protetores.






Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:


- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;


- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.










CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS






Quanto a Composição:


- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.


- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.






Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:


- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.


- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.






Quanto à Forma:


- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.


- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.






Esquemas de proteínas globulares e fibrosas










PROTEÍNAS HOMÓLOGAS






São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.


Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.










ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS






As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:






1 - Estrutura Primária


- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.


- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.


- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".


- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.


- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.










Fórmulas estruturais de amino ácidos






alanina






serina






asparagina






ácido aspártico






cisteína






glicina






histidina






homocisteína






valina






metionina










norvalina


glutamina






ácido amino butírico






arginina






fenilalanina






ácido glutâmico






leucina






lisina






serina






tirosina






triptofano










2 - Estrutura Secundária


- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.


- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.


- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.


- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.










3 - Estrutura Terciária


- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.


- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".


- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.


- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.


- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.






4 - Estrutura Quaternária


- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.


- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.


- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.


- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.














AMINOÁCIDOS






CARACTERÍSTICAS GERAIS


- São as unidades fundamentais das proteínas.


- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.


- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.


Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:














ESTRUTURA QUÍMICA GERAL


- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:


A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.


Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.


O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.










- ÁCIDOS NUCLÉICOS


- ENZIMAS






































ENZIMAS










CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES






As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.


Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.


As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.


As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.










NOMENCLATURA DAS ENZIMAS






Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:


- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.


- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase


- Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.










CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS






As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:


- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.






Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.


- Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.






- Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.






- Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.






- Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.






- Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.






















PROPRIEDADES DAS ENZIMAS






São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.


Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.


Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.










COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS






Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.


A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.


Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.




















Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:


- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.


- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.


- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.










ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO






As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.


Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.






Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos.






A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.






Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:


- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.






















- Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.


- Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.










MECANISMO GERAL DE CATÁLISE






As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.


Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima!! Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação.


São 4 os mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em "Ts":


- Catálise Ácido-Base que ocorre com a participação de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise.


- Torção de Substrato, que depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto.


- Catálise Covalente que resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em produto. Envolve com freqüência a participação de coenzimas.


- Efeito de Diminuição da Entropia. As enzimas ajudam no posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, facilitando os mecanismos anteriores.










CINÉTICA ENZIMÁTICA






É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas, e os atores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação.


Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:


E + S <==> [ES] ==> E + P


O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição "Ts".


A formação de "P" a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação.


A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato.






Equação de Michaelis-Menten:


Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que propuseram o modelo acima citado como modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estas pesquisadoras criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato. Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de reação enzimática.


O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa.










FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA






São eles:


- Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.






- pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.










INIBIÇÃO ENZIMÁTICA






Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;


Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:


- Inibição Enzimática Reversível Competitiva:










Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;






O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato






Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.






- Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:










Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;






Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.






Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.










REGULAÇÃO ENZIMÁTICA






Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.


Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de regulação enzimática mais conhecidos:


- Modulação Alostérica










Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).






A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos;






Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.






- Modulação Covalente:










Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa.






O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.






























Bibliografia:






CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3º edição, Artmed, 2006


http://pt.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Amino%C3%A1cidos






http://www.biomania.com.br/bio/conteudo.asp?cod=1770






http://www.sed.sc.gov.br/educadores/disciplinas-curriculares/quimica/462

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